Oxymedin

Informacja o statusie produktu

Odczynnik chemiczny przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych (Research Use Only). Nie jest produktem leczniczym, suplementem diety ani środkiem spożywczym. Nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt. Sprzedaż wyłącznie dla zarejestrowanych jednostek badawczych i laboratoriów.

Status regulacyjny

Oxymedin to handlowa nazwa Pro-Body dla IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1) — syntetycznego analogu insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1. IGF-1 i jego analogi figurują na liście zabronionej WADA w kategorii S2 (hormony peptydowe, czynniki wzrostu, substancje pokrewne i mimetyki) — jako czynniki wzrostu są zabronione stale (in-competition i out-of-competition). Sportowcy zarejestrowani (ADAMS) muszą bezwzględnie sprawdzić aktualną listę zabronionych substancji przed jakąkolwiek decyzją. Komunikacja produktu jako środka „na masę”, „na regenerację”, „anabolicznego” lub „na wzrost mięśni” u ludzi jest sprzeczna z ramą Research Use Only.

Oxymedin z linii Endogenic to odczynnik odwzorowujący jeden z najlepiej scharakteryzowanych modyfikowanych analogów cząsteczki sygnałowej organizmu — insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1 (IGF-1). Pod nazwą handlową Oxymedin Pro-Body dostarcza dokładnie ten związek, który w piśmiennictwie funkcjonuje jako IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1): syntetyczny, wydłużony wariant natywnego IGF-1, zaprojektowany tak, by działać dłużej i w większym stopniu jako wolny peptyd dostępny dla receptora.

Linia Endogenic gromadzi odczynniki Pro-Body skupione wokół enzymów, hormonów i sygnałów metabolizmu endogennego — tej samej rodziny narzędzi badawczych z kategorii HGH i IGF-1 LR3, do której należą rekombinowany hormon wzrostu Oxytropin z wodą bakteriostatyczną oraz sekretagog GH MK-677. Oxymedin wpisuje się w nią jako narzędzie do badania końcowego ogniwa osi GH–IGF-1: to nie sekretagog uwalniający hormon wzrostu ani sam hormon wzrostu, lecz analog efektora tej osi — czynnika, który pośredniczy w znacznej części anabolicznych skutków GH na poziomie tkanek.

Ten odczynnik dostarczany jest jako fiolka liofilizatu (suchy proszek) do samodzielnej rekonstytucji — format, który daje badaczowi swobodę doboru stężenia roboczego pod konkretny układ eksperymentalny. Czystość weryfikowana metodą HPLC ≥98%, tożsamość potwierdzona spektrometrią masową Q-TOF, COA dostępne dla każdej partii. To narzędzie molekularne do badań nad sygnalizacją receptora IGF-1, anabolizmem mięśniowym, proliferacją komórek i regeneracją tkanek — wyłącznie w warunkach laboratoryjnych.

Insulinopodobny czynnik wzrostu typu 1 (IGF-1) to endogenny peptyd o budowie zbliżonej do proinsuliny, wytwarzany głównie w wątrobie pod kontrolą hormonu wzrostu (GH). Oś GH–IGF-1 działa kaskadowo: podwzgórze i przysadka regulują wydzielanie GH, GH pobudza wątrobę i tkanki obwodowe do produkcji IGF-1, a IGF-1 jest właściwym efektorem przekładającym sygnał na proliferację, różnicowanie i wzrost komórek.

Znaczna część anabolicznego działania GH realizuje się właśnie przez IGF-1. W krwiobiegu natywny IGF-1 niemal nigdy nie krąży jako wolny peptyd. Wiąże go rodzina sześciu białek wiążących insulinopodobne czynniki wzrostu (IGFBP — IGF-binding proteins), które regulują jego stabilność, czas półtrwania i dostępność dla receptora. IGFBP pełnią funkcję rezerwuaru i bramki: z jednej strony przedłużają obecność IGF-1 w krążeniu, z drugiej ograniczają pulę peptydu zdolnego natychmiast pobudzić receptor.

To powinowactwo do IGFBP jest centralnym punktem, wokół którego zaprojektowano analogi IGF-1. Świat badań nad metabolizmem, mięśniami i regeneracją obserwuje IGF-1 i jego analogi z kilku powodów. Po pierwsze, IGF-1 działa przez receptor IGF-1 (IGF-1R) — receptor o aktywności kinazy tyrozynowej, uruchamiający kaskady PI3K/Akt i MAPK, centralne dla syntezy białek, przeżycia i proliferacji komórek. Po drugie, modyfikacje strukturalne (Arg w pozycji 3, wydłużenie N-końca) pozwalają tak zmienić powinowactwo do IGFBP, by uzyskać dłużej działający, bardziej dostępny peptyd — to właśnie istota IGF-1 LR3 dostarczanego jako Oxymedin. Po trzecie, oś IGF-1 plasuje się w polu badań nad hiperplazją mięśniową, regeneracją tkanek i metabolizmem glukozy.

Pod względem chemicznym Oxymedin to IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1) — 83-aminokwasowy analog ludzkiego IGF-1. Powstaje z natywnej, 70-aminokwasowej sekwencji IGF-1 przez dwie sprzężone modyfikacje, które razem nadają cząsteczce jej charakterystyczny profil.

• Podstawienie w pozycji 3 — natywny kwas glutaminowy (Glu) zastąpiono argininą (Arg). To rdzeń oznaczenia „R3” (Arg³).
• Wydłużenie N-końca — do N-końca dołączono dodatkowy fragment 13 aminokwasów, co przedłuża działanie cząsteczki. To rdzeń oznaczenia „Long” (L).

Razem dają one łańcuch o długości 83 reszt aminokwasowych. Sens obu zmian jest jeden: wyraźnie obniżyć powinowactwo analogu do białek wiążących IGFBP. Mniejsze wiązanie przez IGFBP oznacza znacznie dłuższy czas półtrwania i większą pulę wolnego, dostępnego dla receptora peptydu w porównaniu z natywnym IGF-1.

• Nazwa handlowa Pro-Body: Oxymedin
• Nazwa w piśmiennictwie: IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1)
• Klasa: analog insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1; agonista receptora IGF-1R
• Liczba aminokwasów: 83 (natywny IGF-1: 70 aa + wydłużenie N-końca 13 aa)
• Modyfikacje: Arg zamiast Glu w pozycji 3 (Arg³) + wydłużenie N-końca o 13 aminokwasów
• Numer CAS: 946870-92-4 — do weryfikacji w COA partii
• Masa cząsteczkowa: ~9111 g/mol — do weryfikacji w COA partii
• Cel molekularny / oś: receptor IGF-1 (IGF-1R); kaskady PI3K/Akt i MAPK; oś GH–IGF-1
• Postać dostarczana: fiolka liofilizatu (suchy proszek) do rekonstytucji; ≥98% HPLC

Tabela charakterystyki

W piśmiennictwie IGF-1 LR3 jest opisywany jako analog czynnika wzrostu działający przez receptor IGF-1, którego pobudzenie uruchamia kaskady anaboliczne i proliferacyjne. Literatura wskazuje na pięć powiązanych osi obserwowanych w modelach. Poniżej każda z nazwą szlaku i przełożeniem na obserwacje eksperymentalne — wszystkie odnoszące się do biologii cząsteczki i modeli badawczych, nie do zastosowania u ludzi.

Agonizm receptora IGF-1R — kaskady PI3K/Akt i MAPK

Centralny mechanizm. IGF-1 LR3 wiąże się z receptorem IGF-1 (IGF-1R) — receptorem o aktywności kinazy tyrozynowej. Pobudzenie receptora autofosforyluje jego domeny wewnątrzkomórkowe i uruchamia dwie główne kaskady: PI3K/Akt (centralna dla syntezy białek, przeżycia komórki i metabolizmu glukozy) oraz MAPK (związana z proliferacją i różnicowaniem). To molekularny rdzeń profilu, dla którego analog bada się jako narzędzie sygnalizacji anabolicznej i proliferacyjnej.

Modyfikacja LR3 a powinowactwo do IGFBP — wydłużone działanie

Druga oś dotyczy farmakokinetyki i jest cechą definiującą analog. Podstawienie Arg³ i wydłużenie N-końca znacznie obniżają powinowactwo cząsteczki do białek wiążących IGFBP. Natywny IGF-1 jest w dużym stopniu wychwytywany przez IGFBP, co ogranicza pulę wolnego peptydu i moduluje jego czas półtrwania. IGF-1 LR3, wiązany przez IGFBP wyraźnie słabiej, krąży dłużej i w większym stopniu pozostaje dostępny dla receptora IGF-1R. W modelach przekłada się to na dłuższe i bardziej wyrażone pobudzenie receptora w porównaniu z natywnym IGF-1.

Anabolizm — synteza białek mięśniowych

Trzecia oś obejmuje anabolizm mięśniowy. Przez kaskadę PI3K/Akt aktywacja IGF-1R nasila syntezę białek mięśniowych i hamuje szlaki ich rozpadu. W modelach komórkowych i zwierzęcych IGF-1 i jego analogi wiązano z dodatnim bilansem białkowym tkanki mięśniowej (Tomas i wsp. 1992; Adams 2002). To kierunek napędzający badania nad anabolizmem i przerostem mięśni.

Hiperplazja — proliferacja mioblastów i komórek satelitarnych

Czwarta oś dotyczy proliferacji komórek. Poprzez kaskadę MAPK i sygnalizację proliferacyjną IGF-1 pobudza w modelach proliferację mioblastów i komórek satelitarnych — mechanizm wiązany z hiperplazją (przyrostem liczby komórek), odmienny od samego przerostu istniejących włókien. W badaniach nad regeneracją i wzrostem mięśni IGF-1 jest opisywany jako czynnik wspierający aktywację i namnażanie komórek satelitarnych (Philippou i Barton 2014).

Działanie hipoglikemizujące — powinowactwo do receptora insulinowego

Piąta oś wynika ze strukturalnego podobieństwa IGF-1 do insuliny. IGF-1 i jego analogi wykazują pewne powinowactwo do receptora insulinowego, co w modelach przekłada się na efekt hipoglikemizujący (obniżenie stężenia glukozy). Ze względu na wydłużone działanie i większą dostępność wolnego peptydu efekt ten bywa w piśmiennictwie wskazywany jako istotny parametr profilu IGF-1 LR3. To obserwacja z biologii cząsteczki i modeli, nie deklaracja efektu u ludzi.

Obok tych pięciu osi IGF-1 jest w literaturze szeroko badany w kontekście regeneracji i wzrostu tkanek (Clemmons 2012; Yakar i Adamo 2012) — od mięśni przez tkankę kostną po inne tkanki proliferujące. Dane referencyjne pochodzą głównie z prac nad biologią IGF-1 i osi GH–IGF-1 oraz nad anabolicznym profilem analogów (Tomas i wsp. 1992; Adams 2002).

WAŻNE ROZRÓŻNIENIE

„Działa anabolicznie” lub „pobudza syntezę białek” w kontekście tego opisu oznacza: „w badaniach in vitro i in vivo na modelach zwierzęcych zaobserwowano wpływ IGF-1 LR3 na receptor IGF-1R, kaskady PI3K/Akt i MAPK oraz markery syntezy białek i proliferacji komórek”. Nie oznacza to gwarancji efektu u człowieka ani sugestii, że odczynnik Oxymedin może pełnić funkcję środka anabolicznego, budującego masę czy regeneracyjnego u ludzi.

Konieczne są też cztery rozróżnienia. Oxymedin to handlowa nazwa IGF-1 LR3 — ten sam związek, różni je jedynie oznaczenie handlowe, nie cząsteczka. IGF-1 LR3 vs IGF-1 DES vs natywny IGF-1. IGF-1 LR3 (dłuższy czas półtrwania, wyraźnie mniejsze wiązanie IGFBP) różni się od analogu o wysokiej mocy lokalnej IGF-1 DES, czyli wariantu des(1-3) o usuniętych trzech pierwszych resztach N-końca, wyższej mocy lokalnej i krótkim czasie półtrwania; oba różnią się od natywnego, 70-aminokwasowego IGF-1.

IGF-1 LR3 działa przez IGF-1R, nie przez receptor GH. To odmienny punkt zaczepienia niż rekombinowany hormon wzrostu, który działa przez receptor GH (GHR) wyżej w osi. Wszystkie opisane mechanizmy odnoszą się wyłącznie do obserwacji w modelach przedklinicznych.

Oxymedin (IGF-1 LR3) jako odczynnik RUO znajduje zastosowanie jako narzędzie molekularne w badaniach nad sygnalizacją receptora IGF-1 i biologią anabolizmu. W modelach in vitro (hodowle mioblastów, komórek satelitarnych, linii komórkowych eksprymujących IGF-1R) bada się jego wpływ na aktywację receptora, kaskady PI3K/Akt i MAPK, syntezę białek i proliferację komórek. W modelach in vivo na zwierzętach analizuje się wpływ na anabolizm tkanki mięśniowej, regenerację i parametry gospodarki glukozowej. Wśród narzędzi z grupy peptydów na masę mięśniową analogi IGF-1 należą do najczęściej badanych modeli sygnalizacji anabolicznej. Konkretne kierunki badawcze obejmują:

• Sygnalizacja receptora IGF-1R — badania kaskad PI3K/Akt i MAPK, kinetyki wiązania i swoistości sygnału w hodowlach komórkowych eksprymujących receptor
• Anabolizm mięśniowy i synteza białek — modele komórkowe i zwierzęce, pomiary bilansu białkowego i markerów syntezy (Tomas i wsp. 1992; Adams 2002)
• Hiperplazja i komórki satelitarne — proliferacja mioblastów i komórek satelitarnych jako mechanizm przyrostu liczby komórek (Philippou i Barton 2014)
• Rola IGFBP w dostępności peptydu — porównanie analogu LR3 z natywnym IGF-1 pod kątem powinowactwa do białek wiążących i czasu półtrwania (Clemmons 2012)
• Regeneracja i wzrost tkanek — IGF-1 jako czynnik wzrostu w modelach regeneracji mięśni, tkanki kostnej i innych tkanek proliferujących (Yakar i Adamo 2012)

Oxymedin (fiolka liofilizat, linia Endogenic) to handlowa nazwa Pro-Body dla IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1) — 83-aminokwasowego analogu insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1. Powstaje z natywnego, 70-aminokwasowego IGF-1 przez podstawienie argininy w pozycji 3 (Arg³) oraz wydłużenie N-końca o 13 aminokwasów. Obie modyfikacje wyraźnie obniżają powinowactwo do białek wiążących IGFBP, dzięki czemu analog krąży dłużej i w większym stopniu pozostaje dostępny dla receptora niż natywny IGF-1.

Działa przez receptor IGF-1 (IGF-1R) — kaskady PI3K/Akt i MAPK — w modelach wiązany z syntezą białek mięśniowych, hiperplazją (proliferacja mioblastów i komórek satelitarnych), efektem hipoglikemizującym (powinowactwo do receptora insulinowego) oraz regeneracją i wzrostem tkanek (Clemmons 2012; Yakar i Adamo 2012). Oxymedin = IGF-1 LR3 — ten sam związek, co wariant generyczny; różni się od IGF-1 DES (des(1-3), wyższa moc lokalna, krótki czas półtrwania) i od natywnego IGF-1, a działa przez IGF-1R, nie przez receptor GH (odmiennie od rekombinowanego hormonu wzrostu).

Status regulacyjny — wyłącznie Research Use Only; brak rejestracji; WADA kategoria S2 (czynniki wzrostu), zabroniony. Szerszy kontekst zastosowania analogów IGF-1 i hormonu wzrostu w budowie masy omawia przegląd peptydy w kulturystyce.

1. Tomas FM, Knowles SE, Owens PC, Chandler CS, Francis GL, et al. (1992). Insulin-like growth factor-I (IGF-I) and especially IGF-I variants are anabolic in dexamethasone-treated rats. PubMed
2. Clemmons DR (2012). Metabolic actions of insulin-like growth factor-I in normal physiology and diabetes. PubMed
3. Yakar S, Adamo ML (2012). Insulin-like growth factor 1 physiology: lessons from mouse models. PubMed
4. Philippou A, Barton ER (2014). Optimizing IGF-I for skeletal muscle therapeutics. PubMed
5. Adams GR (2002). Invited Review: Autocrine/paracrine IGF-I and skeletal muscle adaptation. PubMed

Odczynnik chemiczny Research Use Only. Oxymedin (IGF-1 LR3, fiolka liofilizat, linia Endogenic) w katalogu Pro-Body nie jest produktem leczniczym, suplementem diety ani środkiem spożywczym. Nie jest przeznaczony do podawania ludziom ani zwierzętom poza kontrolowanym środowiskiem eksperymentalnym. Oxymedin (IGF-1 LR3) nie jest zarejestrowany jako lek w UE ani USA, a IGF-1 i jego analogi figurują na liście zabronionej WADA w kategorii S2 (czynniki wzrostu) — zabronione stale (in- i out-of-competition).

Sportowcy zarejestrowani (ADAMS) muszą sprawdzić aktualną listę przed jakąkolwiek decyzją. Informacje w opisie mają charakter edukacyjno-naukowy i odnoszą się do biologii cząsteczki oraz wyników raportowanych w piśmiennictwie przedklinicznym — nie stanowią porady medycznej ani instrukcji podania.