Arg-BPC-157 5mg

Informacja o statusie produktu

Odczynnik chemiczny przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych (Research Use Only). Nie jest produktem leczniczym, suplementem diety ani środkiem spożywczym. Nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt. Sprzedaż wyłącznie dla zarejestrowanych jednostek badawczych i laboratoriów.

Ramka regulacyjna — status WADA S0

BPC-157 znajduje się od 2022 roku na liście zabronionej WADA — w kategorii S0 (substancje niezatwierdzone). Kategoria S0 obejmuje związki farmakologiczne, które nie uzyskały dopuszczenia żadnej agencji regulacyjnej do użycia u ludzi (brak rejestracji jako lek), a mimo to bywają używane w kontekście wspomagania. BPC-157 — niezależnie od formy soli — nigdy nie przeszedł pełnej ścieżki rejestracyjnej: faza II rozwoju klinicznego (PL 14736, Diagen) została zarzucona w 2014 roku.

W katalogu Pro-Body ARG BPC-157 występuje wyłącznie jako odczynnik badawczy RUO, nie jako środek wspomagający. Sportowcy zarejestrowani (ADAMS) muszą sprawdzić aktualną listę zabronionych substancji przed jakąkolwiek decyzją.

ARG BPC-157 to znany żołądkowy pentadekapeptyd w innej formie soli, a nie nowa cząsteczka. Sekwencja peptydu pozostaje ta sama co w klasycznym BPC-157 (GEPPPGKPADDAGLV), zmienia się przeciwjon: zamiast najczęstszego octanu cząsteczka występuje tu jako sól argininowa. To rozróżnienie, które łatwo przeoczyć w nazwie handlowej, ma realne konsekwencje dla pracy laboratoryjnej — wpływa na masę soli, stabilność i rozpuszczalność odczynnika, choć nie zmienia tego, jaki łańcuch aminokwasowy badacz ma w fiolce.

BPC-157 sam w sobie pozostaje jednym z najczęściej opisywanych peptydów na regenerację w piśmiennictwie przedklinicznym dotyczącym reparacji tkanek łącznych. Zespół Predraga Sikiricia wyizolował go w Zagrzebiu w 1991 roku jako fragment większego białka ochronnego błony śluzowej żołądka (Body Protection Compound). Trzydzieści lat później cząsteczka nadal nie jest zarejestrowana jako lek w żadnej jurysdykcji, a jej rozwój kliniczny utknął na fazie II.

Mimo to literatura opisuje sześć osi jej aktywności molekularnej — z najlepiej udokumentowaną modulacją szlaku VEGF/VEGFR2 (angiogeneza) i kaskady FAK-paksylina (migracja fibroblastów) w modelach reparacji ścięgna. Niniejszy odczynnik dostarczany jest jako liofilizat w fiolce o zawartości nominalnej 5 mg ARG BPC-157, w linii Endogenic. Format liofilizatu wymaga rekonstytucji wodą bakteriostatyczną przed pracą eksperymentalną — w odróżnieniu od gotowych roztworów fabrycznych w aplikatorach. To klasyczna postać odczynnika peptydowego dla badaczy, którzy sami ustalają stężenie wyjściowe pod konkretny model.

ARG BPC-157 (sól argininowa BPC-157) to stabilny pentadekapeptyd żołądkowy o sekwencji piętnastu aminokwasów, dostarczany w formie soli z argininą jako przeciwjonem. Sam BPC-157 nie pochodzi z projektowania de novo — jest fragmentem naturalnie występującego białka ochronnego soku żołądkowego człowieka. Ta cecha tłumaczy jedną z jego najczęściej raportowanych właściwości: wyjątkową stabilność proteolityczną, czyli odporność na trawienie w środowisku żołądkowo-jelitowym, gdzie większość peptydów ulega szybkiej degradacji.

Forma soli argininowej to wariant, który w obrocie odczynników peptydowych występuje obok dominującego octanu. Arginina jako przeciwjon może zwiększać stabilność i rozpuszczalność peptydu w stosunku do wolnej formy — to różnica fizykochemiczna, nie różnica w mechanizmie działania peptydu. Łańcuch aminokwasowy pozostaje identyczny, więc profil molekularny opisywany w piśmiennictwie odnosi się do obu wariantów soli tak samo.

W piśmiennictwie przedklinicznym BPC-157 jest opisywany przede wszystkim w kontekście reparacji tkanek łącznych — modele zerwania i przecięcia ścięgna Achillesa, uszkodzeń więzadeł i mięśni — oraz ochrony przewodu pokarmowego (modele wrzodów żołądka, zapalenia jelita grubego). To czyni go częstym punktem odniesienia w badaniach nad peptydami na kontuzje tkanek miękkich. Drugorzędne kierunki badań obejmują oś ośrodkowego układu nerwowego (modele lęku i depresji) oraz angiogenezę, czyli tworzenie nowych naczyń krwionośnych.

W katalogu Pro-Body ARG BPC-157 należy do Filaru I — peptydów regeneracyjnych. Format fiolki z liofilizatem 5 mg czyni go odczynnikiem do precyzyjnie kontrolowanych serii eksperymentalnych, w których badacz sam ustala stężenie wyjściowe przez rekonstytucję wodą bakteriostatyczną. Linia jednoskładnikowa pozostaje punktem odniesienia dla badań nad samym BPC-157 — odrębnie od blendów regeneracyjnych, w których sól argininowa BPC-157 zestawiana jest z fragmentem Thymosin Beta-4.

ARG BPC-157 to sól argininowa syntetycznego pentadekapeptydu odpowiadającego fragmentowi 15 aminokwasów ludzkiego białka ochronnego żołądka. Sekwencja peptydu to Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val (zapis jednoliterowy: GEPPPGKPADDAGLV). Wzór sumaryczny wolnego peptydu to C₆₂H₉₈N₁₆O₂₂, masa molowa wolnego peptydu 1419,53 g/mol, numer CAS 137525-51-0 (numer odnosi się do peptydu, niezależnie od formy soli). W formie soli argininowej masa soli jest wyższa o wkład argininy jako przeciwjonu — wartość zmierzona spektrometrią masową dla soli różni się od masy wolnego peptydu i podlega weryfikacji w COA partii.

Trzy reszty proliny w pozycjach 3–5 (motyw PPP) odgrywają funkcję strukturalną — usztywniają łańcuch i utrudniają dostęp enzymów proteolitycznych. To molekularne wyjaśnienie obserwowanej w literaturze stabilności peptydu w środowisku żołądkowo-jelitowym, gdzie wolne peptydy degradują się w ciągu minut. W odróżnieniu od peptydów acylowanych (jak semaglutyd) BPC-157 nie ma przyłączonego łańcucha kwasu tłuszczowego — jego stabilność wynika z samej sekwencji, nie z modyfikacji post-translacyjnej.

Forma soli (argininowa vs octan) wpływa na zachowanie odczynnika w przechowywaniu i roztworze, nie na samą sekwencję ani na motyw prolinowy. Cząsteczkę wyizolował zespół Predraga Sikiricia w Zagrzebiu w 1991 roku. Rozwój kliniczny prowadziła firma Diagen pod oznaczeniem PL 14736; faza II została zarzucona w 2014 roku i peptyd nigdy nie uzyskał rejestracji jako lek. Od tego czasu BPC-157 — w obu wariantach soli — funkcjonuje wyłącznie jako odczynnik badawczy.

Charakterystyka chemiczna

W piśmiennictwie przedklinicznym BPC-157 jest opisywany jako związek wielokierunkowy — literatura wskazuje na sześć komplementarnych osi aktywności molekularnej. Mechanizm odnosi się do peptydu jako takiego, więc dotyczy soli argininowej tak samo jak octanu. Poniżej każda z osi z nazwą szlaku i praktycznym przełożeniem obserwowanym w modelach badawczych.

Modulacja VEGF/VEGFR2 — angiogeneza

Najlepiej udokumentowana oś. VEGF (czynnik wzrostu śródbłonka naczyniowego) i jego receptor VEGFR2 to centralny szlak angiogenezy — tworzenia nowych naczyń krwionośnych. W modelach zerwania ścięgna Achillesa u szczura (Chang i wsp. 2011) BPC-157 zwiększał ekspresję VEGFR2 w komórkach ścięgnistych i nasilał neowaskularyzację w obszarze uszkodzenia. W praktyce eksperymentalnej: lepsze unaczynienie regenerującej tkanki łącznej obserwowano jako czynnik szybszej reparacji w modelu zwierzęcym. Angiogeneza jest tu wąskim gardłem — ścięgno to tkanka słabo unaczyniona, a bez dopływu krwi reparacja postępuje wolno.

Szlak FAK-paksylina — migracja fibroblastów

FAK (kinaza adhezji ogniskowej) i paksylina regulują przyleganie i migrację komórek. Chang i wsp. (2011) wykazali, że BPC-157 aktywuje kaskadę FAK-paksylina w fibroblastach ścięgna, nasilając ich migrację w kierunku rany. W praktyce: fibroblasty to komórki „naprawcze” tkanki łącznej — produkują kolagen i odbudowują macierz. Szybsza migracja oznacza szybsze zasiedlenie obszaru uszkodzenia.

Oś NO/eNOS — mikrokrążenie

BPC-157 jest w literaturze wiązany z modulacją szlaku tlenku azotu (NO) poprzez śródbłonkową syntazę NO (eNOS). Tlenek azotu rozszerza naczynia krwionośne i poprawia mikrokrążenie w obszarze uszkodzonej tkanki. To oś komplementarna wobec VEGF: VEGF buduje nowe naczynia, NO reguluje przepływ w już istniejących.

Modulacja serotoninergiczna i dopaminergiczna

W modelach behawioralnych BPC-157 wykazywał aktywność na osi ośrodkowego układu nerwowego — opisywano wpływ na układy serotoninergiczny i dopaminergiczny oraz efekty przeciw-lękowe i przeciw-depresyjne w modelach gryzoni. To drugorzędny, lecz powtarzający się w piśmiennictwie kierunek badań nad cząsteczką. Mechanizm pozostaje przedmiotem dalszych prac.

Działanie przeciwzapalne — NF-κB, TNF-α, IL-6

W modelach zapalenia jelita grubego (kolitis) u szczura Tkalcević i wsp. (2007) raportowali zmniejszenie nasilenia zmian zapalnych i obniżenie markerów prozapalnych. Literatura wiąże ten efekt z modulacją szlaku NF-κB oraz obniżeniem cytokin prozapalnych TNF-α i IL-6. W praktyce: ograniczenie reakcji zapalnej w obszarze uszkodzenia, co sprzyja przebudowie tkanki.

Stabilność proteolityczna

Szósta oś dotyczy samej cząsteczki: BPC-157 wykazuje opór na trawienie w środowisku żołądkowo-jelitowym. Motyw trzech prolin usztywnia łańcuch i ogranicza dostęp proteaz. Z punktu widzenia badacza ta cecha upraszcza pracę — peptyd zachowuje integralność w warunkach, w których większość peptydów ulega rozkładowi. Forma soli argininowej może dodatkowo wpływać na stabilność przechowalniczą i rozpuszczalność, choć sama stabilność proteolityczna wynika z sekwencji. Dane referencyjne pochodzą głównie z prac zespołu Sikiricia (m.in. Sikiric i wsp. 1993, 2011) oraz grup pracujących nad reparacją ścięgna (Chang i wsp. 2011; Krivic i wsp. 2006) i przewodu pokarmowego (Tkalcević i wsp. 2007).

WAŻNE ROZRÓŻNIENIE — sól argininowa vs octan BPC-157

ARG BPC-157 i octan BPC-157 to ta sama sekwencja peptydu (GEPPPGKPADDAGLV) — różni je wyłącznie przeciwjon (kontrjon) soli. W ARG BPC-157 przeciwjonem jest arginina; w octanie BPC-157 (BPC-157 acetate) — octan. Konsekwencje rozróżnienia są dwie. Po pierwsze — masa. Masa zmierzona spektrometrią masową dla soli różni się od masy wolnego peptydu o wkład przeciwjonu, więc masa soli argininowej różni się od masy soli octanowej.

Rodzaj soli trzeba uwzględnić przy interpretacji widma MS oraz przy przeliczeniach molowych. Po drugie — właściwości fizykochemiczne. Stabilność, rozpuszczalność i higroskopijność zależą od rodzaju soli; arginina jako przeciwjon może zwiększać stabilność i rozpuszczalność. Sól nie zmienia tego, co robi peptyd (mechanizm odnosi się do sekwencji), ale wpływa na to, jak zachowuje się w przechowywaniu i roztworze.

Tożsamość rozstrzyga sekwencja + masa MS w COA: sekwencja GEPPPGKPADDAGLV potwierdza, że to BPC-157, a zmierzona masa soli pozwala zweryfikować rodzaj przeciwjonu. Instrukcja czytania COA — w sekcji poniżej.

ARG BPC-157 jako odczynnik RUO znajduje zastosowanie w kilku kierunkach badawczych. Format fiolki z liofilizatem 5 mg sprawdza się w precyzyjnie kontrolowanych seriach eksperymentalnych — badacz sam ustala stężenie wyjściowe przez rekonstytucję, dobierając objętość rozpuszczalnika pod konkretny model.

Reparacja ścięgna, więzadła i mięśnia. Modele zerwania i przecięcia ścięgna Achillesa, uszkodzeń więzadła rzepki, urazów mięśnia szkieletowego. Punkty końcowe: wytrzymałość mechaniczna na zerwanie, histologia (gęstość kolagenu, organizacja włókien), markery angiogenezy (VEGF, VEGFR2, CD31), markery migracji (FAK, paksylina). BPC-157 funkcjonuje jako referencyjny związek proangiogenny w pracach porównawczych nad reparacją tkanek łącznych.

Przewód pokarmowy — modele wrzodów i kolitis. Modele wrzodów żołądka indukowanych etanolem lub NLPZ, modele zapalenia jelita grubego (kwas octowy, TNBS). Punkty końcowe: powierzchnia owrzodzenia, indeks zapalny, markery prozapalne (TNF-α, IL-6, NF-κB), integralność błony śluzowej. To historycznie pierwszy obszar badań nad cząsteczką, zgodny z jej żołądkowym pochodzeniem. W modelach jelitowych BPC-157 bywa zestawiany z tripeptydem przeciwzapalnym — przykładem jest peptyd KPV w doustnych blendach jelitowych.

Ośrodkowy układ nerwowy — modele lęku i depresji. Modele behawioralne gryzoni (test wymuszonego pływania, podniesiony labirynt krzyżowy), analizy układów serotoninergicznego i dopaminergicznego, markery stresu na osi podwzgórze-przysadka-nadnercza. Drugorzędny, lecz powtarzalny kierunek badań nad neuroaktywnością peptydu.

Angiogeneza i gojenie ran. Modele gojenia rany skórnej, hodowle komórek śródbłonka, testy formowania naczyń (tube formation assay). Semilościowa ocena szlaku VEGF/VEGFR2 i NO/eNOS. BPC-157 jako narzędzie do badania mechanizmów neowaskularyzacji.

Wpływ formy soli na właściwości fizykochemiczne. Porównanie stabilności, rozpuszczalności i higroskopijności soli argininowej BPC-157 i octanu BPC-157 w warunkach przechowywania i w roztworze — kierunek specyficzny dla wariantu argininowego, istotny przy doborze formy odczynnika pod konkretny protokół.

ARG BPC-157 to sól argininowa stabilnego pentadekapeptydu żołądkowego (GEPPPGKPADDAGLV, masa wolnego peptydu 1419,53 g/mol) wyizolowanego w Zagrzebiu w 1991 roku jako fragment białka ochronnego soku żołądkowego. Forma soli argininowej różni się od dominującego octanu wyłącznie przeciwjonem — ta sama sekwencja, różna masa soli, częściowo różne właściwości fizykochemiczne (arginina może zwiększać stabilność i rozpuszczalność). W piśmiennictwie przedklinicznym opisano sześć osi aktywności molekularnej peptydu — z najlepiej udokumentowaną modulacją szlaku VEGF/VEGFR2 (angiogeneza) i kaskady FAK-paksylina (migracja fibroblastów) w modelach reparacji ścięgna.

Format fiolki z liofilizatem 5 mg (linia Endogenic) dostarcza badaczom materiał do precyzyjnie kontrolowanych serii, w których stężenie wyjściowe ustala się przez rekonstytucję wodą bakteriostatyczną. Profil regulacyjny pozostaje jednoznaczny: BPC-157 nie jest zarejestrowany jako lek (faza II zarzucona 2014), a od 2022 roku figuruje na liście WADA w kategorii S0 — niezależnie od formy soli.

W katalogu Pro-Body ARG BPC-157 występuje wyłącznie jako odczynnik Research Use Only — narzędzie molekularne do badań laboratoryjnych, z czystością HPLC ≥98%, potwierdzeniem MS Q-TOF (sekwencja + masa soli) i COA dla każdej partii. Szerszy kontekst regeneracji peptydowej i protokołów porównawczych BPC-157 z fragmentem Thymosin Beta-4 omawia przegląd BPC-157 i TB-500 na regenerację; odrębną postać tego samego peptydu w wersji doustnej opisuje wpis o kapsułkach BPC-157.

1. Sikirić P, Petek M, Rucman R, Seiwerth S, Grabarević Z, et al. (1993). A new gastric juice peptide, BPC. An overview of the stomach-stress-organoprotection hypothesis and beneficial effects of BPC. PubMed
2. Chang CH, Tsai WC, Lin MS, Hsu YH, Pang JHS (2011). The promoting effect of pentadecapeptide BPC 157 on tendon healing involves tendon outgrowth, cell survival, and cell migration. PubMed
3. Sikiric P, Seiwerth S, Rucman R, Turkovic B, Rokotov DS, et al. (2011). Stable gastric pentadecapeptide BPC 157: novel therapy in gastrointestinal tract. PubMed
4. Krivic A, Anic T, Seiwerth S, Huljev D, Sikiric P (2006). Achilles detachment in rat and stable gastric pentadecapeptide BPC 157: promoted tendon-to-bone healing and opposed corticosteroid aggravation. PubMed
5. Tkalcević VI, Cuzic S, Brajsa K, Mildner B, Bokulic A, et al. (2007). Enhancement by PL 14736 of granulation and collagen organization in healing wounds and the potential role of egr-1 expression. PubMed