IGF-1 DES 5mg

Informacja o statusie produktu

Odczynnik chemiczny przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych (Research Use Only). Nie jest produktem leczniczym, suplementem diety ani środkiem spożywczym. Nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt. Sprzedaż wyłącznie dla zarejestrowanych jednostek badawczych i laboratoriów.

Ramka regulacyjna — czynnik wzrostu, WADA kategoria S2 (substancja zabroniona)

IGF-1 DES jest analogiem insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1 (IGF-1). Czynniki wzrostu i ich mimetyki należą do kategorii S2 Listy Zabronionej WADA (hormony peptydowe, czynniki wzrostu, substancje pokrewne i mimetyki) — substancji zabronionych w sporcie przez cały czas (in- i out-of-competition). IGF-1 i jego analogi figurują w tej kategorii. Sportowcy zarejestrowani (ADAMS) oraz osoby objęte programami antydopingowymi muszą sprawdzić aktualną Listę Zabronioną przed jakąkolwiek decyzją. W katalogu Pro-Body IGF-1 DES występuje wyłącznie jako odczynnik badawczy RUO, nie jako środek wspomagający.

IGF-1 DES z linii Endogenic to skrócony analog insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1 — cząsteczka, w której usunięto pierwsze trzy aminokwasy końca N (Gly-Pro-Glu). Ta pozornie drobna modyfikacja zmienia profil farmakologiczny peptydu w sposób wyraźny: pozbawiony tripeptydu N-końcowego analog znacznie słabiej wiąże się z białkami transportowymi IGFBP, a przez to działa silniej i bardziej miejscowo niż natywny IGF-1.

W piśmiennictwie figuruje pod nazwami des(1-3)IGF-1, des(1-3)IGF-I oraz skrótem IGF-1 DES. Linia Endogenic gromadzi odczynniki Pro-Body skupione wokół enzymów, szlaków i sygnałów metabolizmu endogennego — osi hormonalnych, które organizm wykorzystuje do regulacji wzrostu, regeneracji i przemiany materii. IGF-1 DES wpisuje się w nią jako narzędzie do badań nad osią hormonu wzrostu i IGF-1 (GH → wątrobowa i tkankowa produkcja IGF-1) oraz nad lokalną sygnalizacją czynnika wzrostu w tkance mięśniowej.

Centralnym elementem tej osi są białka wiążące IGFBP — rodzina sześciu białek transportowych, które wiążą krążący IGF-1, modulując jego dostępność dla receptora. To właśnie interakcja z IGFBP odróżnia IGF-1 DES od cząsteczki macierzystej. Niniejszy odczynnik dostarczany jest jako fiolka liofilizatu (suchy proszek) 5 mg do samodzielnej rekonstytucji — format, który daje badaczowi swobodę doboru stężenia roboczego pod konkretny układ eksperymentalny.

Czystość weryfikowana metodą HPLC ≥98%, tożsamość potwierdzona spektrometrią masową Q-TOF, COA dostępne dla każdej partii. To narzędzie molekularne do badań nad sygnalizacją IGF-1R, anabolizmem mięśniowym i lokalną regeneracją tkanki — wyłącznie w warunkach laboratoryjnych.

Insulinopodobny czynnik wzrostu typu 1 (IGF-1) to jeden z głównych mediatorów anabolicznych organizmu. Jest peptydem o budowie zbliżonej do proinsuliny, produkowanym głównie w wątrobie pod wpływem hormonu wzrostu (GH), a także lokalnie w wielu tkankach, w tym w mięśniach szkieletowych. Oś GH–IGF-1 stanowi jeden z centralnych układów regulujących wzrost tkanek, syntezę białek mięśniowych oraz regenerację — hormon wzrostu wydzielany przez przysadkę pobudza produkcję IGF-1, a ten z kolei przenosi większość anabolicznego sygnału na poziom komórki.

Lokalną, tkankową wersją tego sygnału w mięśniu jest wariant splicingowy IGF-1 znany jako Mechano Growth Factor (PEG-MGF), badany obok analogów des(1-3) i LR3. Krążący IGF-1 prawie nigdy nie występuje w postaci wolnej. Ponad 95% puli związane jest z białkami wiążącymi IGFBP (IGF binding proteins) — rodziną sześciu białek transportowych (IGFBP-1 do IGFBP-6), które wiążą IGF-1 z wysokim powinowactwem.

IGFBP pełnią funkcję rezerwuaru i regulatora: przedłużają okres półtrwania czynnika wzrostu w krwiobiegu, lecz jednocześnie ograniczają jego natychmiastową dostępność dla receptora. Wolny IGF-1 — frakcja niezwiązana z IGFBP — to ta część puli, która faktycznie może aktywować receptor IGF-1R w tkance. Mechanizm regulacji przez IGFBP jest centralnym punktem zrozumienia, dlaczego analogi pozbawione powinowactwa do tych białek zachowują się odmiennie.

To właśnie ten mechanizm uczynił IGF-1 DES interesującym dla badań. Usunięcie tripeptydu N-końcowego (Gly-Pro-Glu) wyraźnie obniża powinowactwo cząsteczki do IGFBP, podczas gdy powinowactwo do samego receptora IGF-1R pozostaje zachowane. W modelach przekłada się to na większą frakcję wolnego peptydu w miejscu podania i — w konsekwencji — na wyższą moc lokalną w porównaniu z natywnym IGF-1.

Pod względem chemicznym IGF-1 DES to wariant natywnego IGF-1 pozbawiony pierwszych trzech reszt aminokwasowych końca N. Natywny ludzki IGF-1 liczy 70 aminokwasów; w analogu des(1-3) usunięto tripeptyd Gly-Pro-Glu z pozycji 1–3, pozostawiając łańcuch 67-aminokwasowy o zachowanej domenie wiążącej receptor.

• Nazwa pełna: IGF-1 DES (des(1-3)IGF-1, des(1-3)IGF-I)
• Klasa: skrócony analog insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1 (czynnik wzrostu, peptyd/białko)
• Modyfikacja: usunięcie tripeptydu N-końcowego Gly-Pro-Glu (pozycje 1–3)
• Liczba aminokwasów: 67 (vs 70 aa w natywnym IGF-1)
• Numer CAS: 112603-35-1 — do weryfikacji w COA partii
• Masa molowa: ~7372 g/mol — do weryfikacji w COA partii
• Cel molekularny / oś: receptor IGF-1R; kaskada PI3K/Akt i MAPK; oś GH–IGF-1
• Cecha wyróżniająca: wyraźnie obniżone powinowactwo do białek wiążących IGFBP → wysoka moc lokalna
• Postać dostarczana: fiolka liofilizatu (suchy proszek) 5 mg do rekonstytucji; ≥98% HPLC

Tabela charakterystyki

W piśmiennictwie IGF-1 DES jest opisywany jako agonista receptora IGF-1R o profilu wyróżniającym się wysoką mocą lokalną i krótkim działaniem. Literatura wskazuje na pięć powiązanych osi obserwowanych w modelach. Poniżej każda z nazwą szlaku i przełożeniem na obserwacje eksperymentalne.

Agonizm receptora IGF-1R — kaskada PI3K/Akt i MAPK

Główna oś profilu. IGF-1 DES wiąże się z receptorem IGF-1R — receptorem o aktywności kinazy tyrozynowej — i uruchamia tę samą sygnalizację wewnątrzkomórkową co natywny IGF-1. Aktywacja receptora prowadzi do fosforylacji białek substratowych i uruchomienia dwóch głównych kaskad: PI3K/Akt (sygnał anaboliczny i przeżyciowy, regulacja syntezy białek przez oś mTOR) oraz MAPK (sygnał proliferacyjny). W modelach to molekularny rdzeń anabolicznego profilu cząsteczki — punkt wyjścia dla obserwowanego wpływu na wzrost i przeżycie komórek.

Usunięcie tripeptydu N-końcowego (1-3) i ucieczka spod IGFBP — wysoka moc lokalna

Druga oś tłumaczy, dlaczego analog des(1-3) zachowuje się inaczej niż cząsteczka macierzysta. Usunięcie tripeptydu Gly-Pro-Glu z końca N wyraźnie obniża powinowactwo peptydu do białek wiążących IGFBP, przy zachowanym powinowactwie do receptora IGF-1R. W praktyce eksperymentalnej oznacza to, że analog w mniejszym stopniu jest „wychwytywany” przez białka transportowe, a większa frakcja pozostaje wolna i dostępna dla receptora w miejscu podania. W klasycznych pracach przekładało się to na około dziesięciokrotnie wyższą moc lokalną w porównaniu z natywnym IGF-1 (Ballard i wsp. 1987). To zasadnicza różnica mechanistyczna: nie inny receptor, lecz inny dostęp do tego samego receptora.

Krótki okres półtrwania — działanie głównie lokalne i tkankowe

Trzecia oś dotyczy farmakokinetyki. Ponieważ IGF-1 DES słabiej wiąże się z IGFBP, traci zarazem rezerwuar, który u natywnego IGF-1 przedłuża czas obecności w krwiobiegu. Skutkuje to krótkim okresem półtrwania i szybkim klirensem — działanie analogu pozostaje przede wszystkim lokalne i tkankowe, skoncentrowane w obszarze podania, a nie systemowe. To odróżnia go profilowo od analogu IGF-1 LR3 (Long R3), którego modyfikacja przedłuża czas działania i nadaje mu charakter bardziej systemowy. W modelach IGF-1 DES jest więc narzędziem do badania sygnału krótkiego i miejscowego.

Anabolizm — proliferacja mioblastów i komórek satelitarnych

Czwarta oś obejmuje anaboliczne przełożenie sygnału IGF-1R. W modelach komórkowych i tkankowych IGF-1 DES wiązano z proliferacją mioblastów i komórek satelitarnych oraz z procesami hipertrofii i hiperplazji tkanki mięśniowej. Komórki satelitarne to rezydujące w mięśniu komórki macierzyste, których aktywacja i podział leżą u podstaw wzrostu i naprawy włókna mięśniowego. Sygnał IGF-1R przez kaskadę PI3K/Akt sprzyja syntezie białek i przeżyciu komórek, co w modelach przekładało się na anaboliczny profil analogu (Tomas i wsp. 1991; Adams 2002).

Lokalna regeneracja i wzrost tkanki w modelach

Piąta oś to szersze, tkankowe przełożenie czterech poprzednich. Dzięki wysokiej mocy lokalnej i krótkiemu działaniu IGF-1 DES bywa w literaturze rozważany jako narzędzie do badania lokalnej regeneracji i wzrostu tkanki — tam, gdzie istotny jest silny, skoncentrowany w miejscu sygnał anaboliczny, a nie ekspozycja systemowa. To efekt obserwowany na poziomie tkankowym jako wypadkowa mechanizmów molekularnych, nie odrębny szlak. Dane referencyjne pochodzą głównie z klasycznych prac nad mocą i anabolizmem des(1-3)IGF-1 (Ballard i wsp. 1987; Tomas i wsp. 1991) oraz z przeglądów nad sygnalizacją IGF-1 w mięśniu (Philippou i wsp. 2014; Clemmons 2018).

WAŻNE ROZRÓŻNIENIE

„Działa anabolicznie” lub „ma wysoką moc lokalną” w kontekście tego opisu oznacza: „w badaniach in vitro i in vivo na modelach zwierzęcych zaobserwowano wpływ IGF-1 DES na receptor IGF-1R, kaskadę PI3K/Akt i MAPK oraz na proliferację mioblastów i komórek satelitarnych”. Nie oznacza to gwarancji efektu u człowieka ani sugestii, że odczynnik IGF-1 DES może pełnić funkcję środka anabolicznego, budującego masę mięśniową czy regeneracyjnego u ludzi.

Konieczne są trzy rozróżnienia. IGF-1 DES (des(1-3)) działa głównie lokalnie — wysoka moc miejscowa, wyraźnie obniżone powinowactwo do IGFBP, krótki okres półtrwania, szybki klirens. IGF-1 LR3 (Long R3) działa bardziej systemowo — jego modyfikacja przedłuża czas działania i nadaje mu charakter rozproszony w organizmie; to inny profil farmakokinetyczny tej samej osi. Natywny IGF-1 jest cząsteczką macierzystą, silnie związaną z IGFBP, o najkrótszej wolnej frakcji.

Wszystkie trzy działają przez ten sam receptor IGF-1R, nie przez receptor hormonu wzrostu (GHR) — to różni je zasadniczo od rekombinowanego hormonu wzrostu (rhGH), który działa na GHR powyżej osi IGF-1. Wszystkie opisane mechanizmy odnoszą się wyłącznie do obserwacji w modelach przedklinicznych.

IGF-1 DES jako odczynnik RUO znajduje zastosowanie jako narzędzie molekularne w kilku obszarach badań nad sygnalizacją czynnika wzrostu i anabolizmem mięśniowym. Forma fiolki liofilizatu 5 mg sprawdza się tam, gdzie badacz potrzebuje pełnej swobody doboru stężenia roboczego pod konkretny układ eksperymentalny. W klasyfikacji katalogowej analog sąsiaduje z peptydami na masę mięśniową badanymi w kontekście hipertrofii.

• Sygnalizacja IGF-1R — badania nad aktywacją receptora i kaskad PI3K/Akt oraz MAPK w hodowlach komórkowych, z IGF-1 DES jako agonistą o wysokiej mocy lokalnej
• Anabolizm mięśniowy — modele proliferacji mioblastów i komórek satelitarnych, markery hipertrofii i hiperplazji, synteza białek mięśniowych w liniach komórkowych
• Rola białek wiążących IGFBP — badania porównawcze nad różnicą w powinowactwie analogu des(1-3) i natywnego IGF-1 do IGFBP oraz nad frakcją wolnego peptydu
• Farmakokinetyka analogów IGF-1 — porównanie profilu lokalnego (DES) i systemowego (LR3) w modelach, badania nad klirensem i działaniem miejscowym
• Lokalna regeneracja tkanki — modele wzrostu i naprawy tkanki, w których istotny jest silny, skoncentrowany sygnał anaboliczny zamiast ekspozycji systemowej

IGF-1 DES (fiolka liofilizat 5 mg, linia Endogenic) to skrócony analog insulinopodobnego czynnika wzrostu typu 1 — des(1-3)IGF-1, w którym usunięto tripeptyd N-końcowy Gly-Pro-Glu (pozycje 1–3), co daje łańcuch 67-aminokwasowy (vs 70 aa w natywnym IGF-1; CAS 112603-35-1; ~7372 g/mol — wartości do potwierdzenia w COA). Cechą wyróżniającą jest wyraźnie obniżone powinowactwo do białek wiążących IGFBP, przy zachowanym powinowactwie do receptora IGF-1R — w modelach przekładało się to na około dziesięciokrotnie wyższą moc lokalną i większą frakcję wolnego peptydu w miejscu podania.

Analog działa przez receptor IGF-1R (kaskada PI3K/Akt i MAPK), ma krótki okres półtrwania i szybki klirens, przez co jego działanie pozostaje głównie lokalne i tkankowe. W modelach IGF-1 DES wiązano z proliferacją mioblastów i komórek satelitarnych, hipertrofią i hiperplazją oraz z lokalną regeneracją tkanki. IGF-1 DES (des(1-3), lokalny, krótki T½) różni się profilowo od IGF-1 LR3 (Long R3, systemowy, dłuższy T½) oraz od natywnego IGF-1 — wszystkie działają przez IGF-1R, nie przez receptor hormonu wzrostu (GHR), odmiennie od rhGH.

Status regulacyjny — wyłącznie Research Use Only; brak fazy klinicznej u ludzi; WADA kategoria S2 (substancja zabroniona). Szerszy kontekst zastosowania czynników wzrostu i analogów IGF-1 w sporcie sylwetkowym omawia przewodnik peptydy w kulturystyce.

1. Ballard FJ, Francis GL, Ross M, Bagley CJ, May B, Wallace JC (1987). Natural and synthetic forms of insulin-like growth factor-1 (IGF-1) and the potent derivative, destripeptide IGF-1: biological activities and receptor binding. PubMed
2. Tomas FM, Knowles SE, Owens PC, Read LC, Chandler CS, Gargosky SE, Ballard FJ (1991). Increased weight gain, nitrogen retention and muscle protein synthesis following treatment of diabetic rats with insulin-like growth factor (IGF)-I and des(1-3)IGF-I. PubMed
3. Clemmons DR (2018). Role of IGF-binding proteins in regulating IGF responses to changes in metabolism. PubMed
4. Philippou A, Maridaki M, Pneumaticos S, Koutsilieris M (2014). The complexity of the IGF1 gene splicing, posttranslational modification and bioactivity. PubMed
5. Adams GR (2002). Autocrine and/or paracrine insulin-like growth factor-I activity in skeletal muscle. PubMed

Odczynnik chemiczny Research Use Only. IGF-1 DES (des(1-3)IGF-1, fiolka liofilizat 5 mg, linia Endogenic) w katalogu Pro-Body nie jest produktem leczniczym, suplementem diety ani środkiem spożywczym. Nie jest przeznaczony do podawania ludziom ani zwierzętom poza kontrolowanym środowiskiem eksperymentalnym; forma fiolki liofilizatu nie stanowi sugestii przygotowania do podania u ludzi. IGF-1 DES nie jest zarejestrowany jako lek w UE ani USA (brak autoryzacji EMA, FDA, EFSA), a

IGF-1 i jego analogi figurują na Liście Zabronionej WADA w kategorii S2 (czynniki wzrostu) — substancji zabronionych w sporcie przez cały czas. Sportowcy zarejestrowani (ADAMS) muszą sprawdzić aktualną listę przed jakąkolwiek decyzją. Informacje w opisie mają charakter edukacyjno-naukowy i odnoszą się do wyników raportowanych w piśmiennictwie przedklinicznym — nie stanowią porady medycznej ani instrukcji podania.